GermanWikipedia - /page/entry.mu

Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Metmyoglobin</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Metmyoglobin</span></h1>

</header>

</div>

<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr"><p><b>Metmyoglobin (MbFe(III))</b> ist die <a href="Oxidation" title="Oxidation">oxidierte</a> Form des <a href="Sauerstofftransporter" title="Sauerstofftransporter">sauerstofftragenden</a> <a href="Protein" title="Protein">Proteins</a> <a href="Myoglobin" title="Myoglobin">Myoglobin</a> (MbFe(II)). Es entsteht durch <a href="Autoxidation" title="Autoxidation">Autoxidation</a> im Körper von <a href="Wirbeltiere" title="Wirbeltiere">Wirbeltieren</a>. Metmyoglobin ist die Ursache der charakteristischen braun-grauen Verfärbungen von totem <a href="Fleisch" title="Fleisch">Fleisch</a>, die bei der Lagerung auftreten. Bei der Oxidation ändert sich das <a href="Eisen" title="Eisen">Eisen</a>(II)- zu einem Eisen(III)-<a href="Ion" title="Ion">Ion</a>.<sup id="cite_ref-bar_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-bar-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Physiologie">Physiologie</h2></div>

<p>Im Körper besteht ein Gleichgewicht zwischen den Fe(II)- und Fe(III)-Formen des Myoglobins, so dass ein konstanter Anteil von zwei bis drei Prozent des Gesamtmyoglobin aus MbFe(III) besteht (Gleiches gilt für <a href="H%C3%A4moglobin" title="Hämoglobin">Hämoglobin</a>/<a href="Meth%C3%A4moglobin" title="Methämoglobin">Methämoglobin</a>). Außerdem kann Metmyoglobin durch Reaktion mit <a href="Wasserstoffperoxid" title="Wasserstoffperoxid">Wasserstoffperoxid</a> (H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>) zu Perferrylmyoglobin aktiviert werden, einem angeregten Zustand, der schnell zu Ferrylmyoglobin MbFe(IV)=O zerfällt, in dem Eisen die <a href="Koordinationszahl" title="Koordinationszahl">Koordinationszahl</a> 4 besitzt.<sup id="cite_ref-bar_1-1" class="reference"><a href="#cite_note-bar-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Lebensmittelchemie">Lebensmittelchemie</h2></div>

<p>In totem <a href="Muskeln" class="mw-redirect" title="Muskeln">Muskelgewebe</a> steigt die <a href="Konzentration_(Chemie)" title="Konzentration (Chemie)">Konzentration</a> des Metmyoglobins, wenn in der <a href="Lebensmittelverpackung" title="Lebensmittelverpackung">Verpackung</a> ein Sauerstoffmangel vorliegt (z. B. wenn Fleischstücke aufeinander liegen). Der normale Prozess, Metmyoglobin über die <a href="Pore" title="Pore">Poren</a> abzubauen wird so blockiert und das im Fleisch enthaltene <a href="Eisen" title="Eisen">Eisen</a> verfärbt sich (<a href="Oxidation" title="Oxidation">oxidiert</a>).<sup id="cite_ref-led_2-0" class="reference"><a href="#cite_note-led-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Bei Farbstabilisierung in der <a href="Lebensmitteltechnologie" title="Lebensmitteltechnologie">Fleischtechnologie</a> entstehen durch Zugabe von <a href="Nitrit" class="mw-redirect" title="Nitrit">Nitrit</a> Metmyoglobin und <a href="Nitrosyl" class="mw-redirect" title="Nitrosyl">Nitrosyl</a>.

</p>

</mrow>

</mrow>

</msubsup>

<msup>

</mrow>

</msup>

</mrow>

</mstyle>

</mrow>

<annotation encoding="application/x-tex">{\displaystyle \mathrm {Mb+NO_{2}^{-}\longrightarrow MMb^{+}+NO} }</annotation>

</semantics>

</math></span><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/3f1b7823e510a167c1d6fa116c8383a7ab7682f8.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -1.005ex; width:29.879ex; height:3.176ex;" alt="{\displaystyle \mathrm {Mb+NO_{2}^{-}\longrightarrow MMb^{+}+NO} }" loading="lazy"></span></dd></dl>

<p>Zusammen bilden beide stabile Komplexe leuchtend roter Farbe (Nitrosylmyoglobin und Nitrosylmetmyoglobin). Der Vorgang wird <a href="Umr%C3%B6tung" class="mw-redirect" title="Umrötung">Umrötung</a> genannt.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

C. P. Baron, H. J. Andersen: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Myoglobin-induced lipid oxidation. A review</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">J. Agric. Food Chem.</cite> 50. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>14</span>, Juli 2002, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>3887–3897</span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12083855?dopt=Abstract">PMID 12083855</a> (englisch, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20160304204747/http://www.aseanbiotechnology.info/abstract/21030716.pdf">aseanbiotechnology.info</a> (<span class="webarchiv-memento"><a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a></span> des <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r250917974">

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a{background-position:center right!important;background-repeat:no-repeat!important}body.skin-minerva .mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a{background-image:url("./_mw_/OOjs_UI_icon_external-link-ltr-progressive.svg")!important;background-size:10px!important;padding-right:13px!important}body.skin-timeless .mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a,body.skin-monobook .mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a{background-image:url("./_mw_/MediaWiki_external_link_icon.svg")!important;padding-right:13px!important}body.skin-vector .mw-parser-output .dewiki-iconexternal>a{background-image:url("./_mw_/Link.ernal-small-ltr-progressive.svg")!important;background-size:0.857em!important;padding-right:1em!important}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><span class="dewiki-iconexternal"><a class="external text" href="https://redirecter.toolforge.org/?url=http%3A%2F%2Fwww.aseanbiotechnology.info%2Fabstract%2F21030716.pdf">Originals</a></span> vom 4. März 2016 im <i><a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a></i>) [abgerufen am 12. März 2013]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Metmyoglobin&rft.atitle=Myoglobin-induced+lipid+oxidation.+A+review&rft.au=C.+P.+Baron%2C+H.+J.+Andersen&rft.date=2002-07&rft.genre=journal&rft.issue=14&rft.jtitle=J.+Agric.+Food+Chem.&rft.pages=3887-3897&rft.pmid=12083855&rft.volume=50.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

</li>

D. A. Ledward: <cite style="font-style:italic">Metmyoglobin Formation in Beef Stored in Carbon Dioxide Enriched and Oxygen Depleted Atmospheres</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Journal of Food Science</cite>. 35. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1</span>, August 2006, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>33–37</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1970.tb12362.x">10.1111/j.1365-2621.1970.tb12362.x</a></span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Metmyoglobin&rft.atitle=Metmyoglobin+Formation+in+Beef+Stored+in+Carbon+Dioxide+Enriched+and+Oxygen+Depleted+Atmospheres&rft.au=D.+A.+Ledward&rft.date=2006-08&rft.doi=10.1111%2Fj.1365-2621.1970.tb12362.x&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=Journal+of+Food+Science&rft.pages=33-37&rft.volume=35.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text"><a href="Hans-Dieter_Belitz" title="Hans-Dieter Belitz">Hans-Dieter Belitz</a>, <a href="Werner_Grosch_(Chemiker)" title="Werner Grosch (Chemiker)">Werner Grosch</a>, <a href="Peter_Schieberle" title="Peter Schieberle">Peter Schieberle</a>: <cite style="font-style:italic">Lehrbuch der Lebensmittelchemie</cite>. 6. vollständig überarbeitete Auflage. Springer, Berlin / Heidelberg 2008, ISBN 978-3-540-73201-3, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>593</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/978-3-540-73202-0">10.1007/978-3-540-73202-0</a></span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Metmyoglobin&rft.au=Hans-Dieter+Belitz%2C+Werner+Grosch%2C+Peter+Schieberle&rft.btitle=Lehrbuch+der+Lebensmittelchemie&rft.date=2008&rft.doi=10.1007%2F978-3-540-73202-0&rft.edition=6.+vollst%C3%A4ndig+%C3%BCberarbeitete&rft.genre=book&rft.isbn=9783540732013&rft.pages=593&rft.place=Berlin+%2F+Heidelberg&rft.pub=Springer" style="display:none"> </span></span>

</li>

</ol></div><div><div class="zim-footer">

Dieser Artikel wurde von <a class="external text" title="Zuletzt bearbeitet am 2024-07-25" href="https://de.wikipedia.org/wiki/?title=Metmyoglobin&oldid=247090295">Wikipedia</a> herausgegeben. Der Text ist unter <a class="external text" href="https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0/deed.de">Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0</a> verfügbar, sofern nicht anders angegeben. Für die Mediendateien können zusätzliche Bedingungen gelten.

</div>

</div></div>

</div>

</main>

</div>

</body></html>